糖份子自身业务的本质性和许许多多N-glycoproteins低呈现能力令对N-glycosylation结构设计设计的定性分析的描绘较为不便。在查测低丰度的N糖基化体现蛋清或肽段时，在当中夹杂着非常多未体现的蛋清肽断，这很便捷将低丰度的糖基化体现蛋清肽段的信号灯遮盖住。凝素亲和法是现今糖蛋清质组学中应用软件比较多泛的破乳生物富集最简单的方法。凝集素（lectin）不是类糖借助蛋清质，能专注区分某种特色结构设计设计的单糖或聚糖中相应的糖基字段而与之借助，两者与糖链可逆转非共价借助，糖蛋清或糖肽被凝集素猎取后续，一般 用相应的单糖借助激烈借助凝集素将糖蛋清或糖肽洗刷下去。 核营养素 酶解后灵活运用凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，第二步用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术实施连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该处理促使Asn原子量多2.9890Da。第四用高精准度LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段，在大数据检索大sql，明确脱糖后原子量与它理论体系原子量的变化无常以其糖基化装饰肽段的回文序列，故而选择该核营养素的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择最后，再灵活运用label-free的道理对其实施一定量了解。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031